2. 内质网中的结合蛋白(BiP)可与进入内质网的未折叠蛋白的疏水氨基酸残基结合,促进它们重新折叠与装配,完成装配的蛋白质与BiP分离后进入高尔基体。当未折叠蛋白在内质网中过多时,与BiP结合的内质网Ⅱ型跨膜蛋白(ATF6)转移到高尔基体被激活,并通过细胞核的调控,恢复内质网中的蛋白质稳态。下列叙述错误的是( )
A.未折叠蛋白在内质网中积累过多会影响细胞的正常代谢 |
B.未折叠蛋白重新折叠与装配时需形成新的氢键或二硫键 |
C.激活后的ATF6可降低内质网中未折叠蛋白的含量 |
D.与BiP分离后的蛋白质都具有正常的生物活性 |